
Gli scienziati hanno scoperto un meccanismo di regolazione finora sconosciuto nella fotosintesi delle piante nell’alga verde unicellulare Chlamydomonas reinhardtii. Questo meccanismo aiuta le piante ad adattarsi ai cambiamenti delle condizioni di luce. I risultati, pubblicati sulla rivista Nature Plants , mostrano come una cruciale interazione proteica all’interfaccia tra i fotosistemi I e II controlli l’apparato fotosintetico.
Il team guidato dal professor Michael Hippler e dal dottor Felix Buchert dell’Istituto di Biologia Vegetale e Biotecnologia dell’Università di Münster ha studiato l’interazione tra il complesso del citocromo b6f, fondamentale per la fotosintesi nei cloroplasti, e la proteina chinasi STT7, una tappa centrale nel processo delle cosiddette transizioni di stato.
Questi meccanismi permettono alle piante di bilanciare la capacità di raccolta della luce di entrambi i fotosistemi, in modo che l’energia chimica necessaria alla crescita possa essere fornita in modo efficiente anche in condizioni di luce solare dinamiche. Questo adattamento è preceduto dalla fosforilazione, dipendente da STT7, dei complessi mobili di raccolta della luce, che può essere invertita da altre fosfatasi.
Precedenti ricerche hanno stabilito che il complesso del citocromo b6f attiva la proteina chinasi STT7. La presente indagine dimostra che l’attività chinasica è regolata tramite un meccanismo di feedback: STT7 fosforila una subunità del complesso del citocromo b6f chiamata PetD in una posizione specifica, la treonina 4, il che porta successivamente alla disattivazione della chinasi. Questo meccanismo previene l’iperattivazione e garantisce una risposta adattata ai cambiamenti di luce.
La fotosintesi avviene nei cloroplasti, le centrali energetiche delle cellule vegetali. Vi sono due centri di reazione fotochimica, i fotosistemi I e II, che funzionano in modo ottimale con luce di diverse lunghezze d’onda. L’assorbimento dell’energia luminosa da parte dei due fotosistemi permette il trasporto degli elettroni all’interno della macchina fotosintetica molecolare, consentendo così la conversione dell’energia luminosa in energia chimica.
Per lo studio, i ricercatori hanno combinato metodi genetici con misurazioni delle prestazioni fotosintetiche e analisi biochimiche. Hanno dimostrato che diverse alterazioni della cosiddetta regione N-terminale di PetD possono compromettere sia la funzione del complesso citocromo b6f sia l’attivazione di STT7, a indicare il suo ruolo centrale in questo processo.
Oltre al gruppo di Münster, in Germania, hanno partecipato anche ricercatori dell’Università di Stanford e dell’Università della Sorbona, in Francia.
Abstract
Il complesso citocromo b6f b6f fotosistema (PS) I e il ( anche collega il ) PSII nella catena di trasporto degli elettroni fotosintetici ed è distribuito attraverso le membrane tilacoidali appressate e non appressate. Il la attiva b6f chinasi di transizione di stato 7 (STT7), che fosforila le proteine del complesso di raccolta della luce, innescandone la migrazione per consentire la ridistribuzione dell’energia tra PSII e PSI. La fosforilazione dipendente da STT7 è stata osservata anche a livello della treonina 4 (Thr4) nel dominio ammino-terminale della b6f (PetD), sebbene il suo significato funzionale sia rimasto poco chiaro. In questo studio per indagarne il ruolo, abbiamo generato diversi mutanti cloroplastici. La sostituzione fosfomimetica PetD T4E, ma non T4A, ha inibito l’attività della chinasi STT7, come indicato dall’assenza di fosforilazione dipendente da STT7 e da un fenotipo bloccato nello Stato 1. Ciò rivela un meccanismo di feedback che regola la fosforilazione dipendente da STT7. La delezione dei primi cinque aminoacidi N-terminali ha inibito in modo simile l’attività di STT7 e ha inoltre interrotto il trasferimento di elettroni, sottolineando un ruolo cruciale del terminale N di PetD in b 6 f funzione.
Afifa Zaeem et al, The amino terminus of PetD is essential for cytochrome b6 f function and the negative feedback control of STT7 kinase, Nature Plants (2026). DOI: 10.1038/s41477-026-02310-y
